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La respiration   Les organes respiratoires Des organes respiratoires aux cellules Les échanges gazeux Le transport des gaz Le transport de l'oxygène Le transport du dioxyde de carbone La respiration cellulaire Le transport des gaz Mis à part chez les insectes où le sang n'a pas de rôle dans le transport des gaz, la plupart des autres organismes ont besoin du sang pour alimenter leurs cellules en oxygène. Le plus souvent l'oxygène se fixe sur une molécule transporteur tandis que le CO2 circule à l'état dissout. Le transport d'oxygène L'oxygène est pris en charge par une molécule, un transporteur. L'affinité de ce transporteur à l'oxygène dépend de plusieurs facteurs. Les transporteurs Seule une faible fraction d'oxygène circule à l'état dissoute dans le sang (0,3 % chez l'homme). Le reste est fixé à un transporteur. Ce transporteur est un pigment de nature protéique qui possède un atome métallique de fer ou de cuivre. Il en existe 4 différents : La chlorocruorine : elle n'existe que chez les annélides polychètes et est de couleur verte. Elle fixe l'oxygène par un atome de fer porté par une structure porphyrique. Elle n'est jamais porté par une cellule. l'hémérythrine : elle ne possède pas de structure porphyrique mais fixe l'oxygène par un atome de fer. Sa couleur est rouge-violacée. On ne la rencontre que dans quelques groupes d'invertébrés (brachiopodes, sipunculiens et également certains polychètes), portée par une cellule. l'hémocyanine : elle ne possède pas de structure porphyrique et fixe l'oxygène par un atome de cuivre. Sa couleur est bleue. Sa distribution est assez importante chez les invertébrés (mollusques, crustacés,...). Elle circule toujours à l'état libre dans l'hémolymphe. l'hémoglobine : elle possède une structure porphyrique avec un atome de fer (un hème). Sa couleur est rouge. Elle se trouve chez tous les vertébrés et beaucoup d'invertébrés portée par une cellule ou en solution. Chez les vertébrés la porphyrine est associée à une protéine (ou globine) pour former un hème. Une hémoglobine peut être composée de plusieurs sous-unités (4 chez l'homme), dans ce cas la fixation d'un oxygène avec une sous-unité entraîne une affinité plus grande des autres sous-unités à l'oxygène (et inversement) selon le principe de coopérativité des enzymes. La myoglobine est la forme la plus simple d'hémoglobine. Le fer reste toujours à l'état ferreux (fer réduit), même lorsqu'il a fixé l'oxygène. Cela permet une réaction réversible. La forme oxydée de l'hémoglobine est appelé methémoglobine. Cette forme ne peut plus se combiner à l'oxygène. L'hémoglobine peut également fixer le CO2 mais avec une affinité beaucoup plus faible que pour l'oxygène. Par contre, l'hémoglobine est beaucoup plus affine pour le CO (monoxyde de carbone) que pour l'oxygène. Le CO aura donc tendance à remplacer celui-ci. Et même si la réaction est réversible cela peut aboutir à une asphyxie très rapide. L'hémoglobine (Hb) possède aussi un rôle de tampon sur le pH (40% du pouvoir tampon du sang). Elle permet ainsi de limiter l'acidification du sang du à la dissolution du CO2 : HHb <-> H+ + Hb- et HHbO2 <-> H+ + HbO2-   Pour en Savoir plus Physiologie Animale : Un vrai ouvrage scientifique en ligne ! Non terminé actuellement.