Chimie : Notions de Base Les atomes Les molécules Les bases des réactions biologiques Les 4 grands types de molécules organiques Le métabolisme Les réactions d'oxydoréductions L'énergie du métabolisme L'ATP Les enzymes   Les enzymes Les réactions, mêmes spontanées, mettent un certain temps, voire un temps certain, à avoir lieu, notamment à température ambiante. Un exemple quotidien : pour dissoudre un morceau de sucre dans de l'eau, on utilise plutôt de l'eau chaude car la dissolution est plus rapide. La chaleur fournit l'énergie d'activation nécessaire à la réaction d'hydrolyse. Cette énergie d'activation permet de déstabiliser les réactifs qui entrent alors dans un état dit de transition. Ce n'est qu'à ce stade que les réactions peuvent avoir lieu. Certaines molécules, le plus souvent des protéines, permettent de diminuer la quantité d'énergie d'activation nécessaire pour une réaction donnée. Elles permettent donc d'accélérer les réactions (on dit qu'elles catalysent les réactions). Ce sont les enzymes. Les enzymes sont généralement spécifiques d'une ou plusieurs molécules (ou substrats) dont elles possèdent une sorte de moule à leur surface, le site actif. Quant le substrat est imbriqué dans son site actif, un changement de conformation de l'enzyme permet son action catalytique. Une fois la réaction terminée, les produits de la réaction sont rejetés. Le site actif est alors apte à recevoir une nouvelle molécule de substrat. Selon les enzymes, c'est une action mécanique (étirement, pression) ou une action chimique (rapprochement avec des radicaux acides) sur les liaisons moléculaires du substrat qui est responsable de la diminution de l'énergie d'activation nécessaire à la réaction. Possédant un nombre limité de sites actifs, les enzymes peuvent être saturées s'il y a beaucoup de substrat. Il existe donc un rapport optimal entre nombre de molécules de substrat et nombre d'enzymes. L'activité des enzymes est également sensible à la température et au pH qui peuvent modifier leur conformation spatiale et donc dénaturer le site actif. C'est pourquoi les enzymes ont une efficacité maximum à la température corporelle et généralement à pH neutre. Il existe toutefois des enzymes adaptées aux fortes acidités, celles qui agissent dans l'estomac par exemple. Beaucoup d'enzymes doivent être associé à un cofacteur (atomes de fer, cuivre, zinc...) ou à un coenzyme (certaines vitamines) pour fonctionner. A l'inverse il peut exister des inhibiteurs, molécules empêchant le bon fonctionnement de l'enzyme. Les inhibiteurs peuvent se fixer sur le site actif. Ils entrent alors en compétition avec le substrat, c'est pourquoi on les appelle des inhibiteurs compétitifs. Ils peuvent également se fixer ailleurs sur l'enzyme et provoquer un changement de conformation qui bloque l'accès au site actif. On parle alors d'inhibiteur non compétitif. inhibiteur compétitif inhibiteur non compétitif Il existe un type d'enzyme formé de plusieurs sous-unités, chacune possédant un site actif dont la conformation spatiale est variable et change fréquemment. La zone de contact entre deux sous-unités correspond à un site régulateur où peuvent agir des molécules activatrices ou inhibitrices selon leur influence sur la conformation des sous-unités. De telles enzymes sont appelées enzymes allostériques. Les inhibiteurs de certaines enzymes peuvent être les produits des réactions qu'elles catalysent, ou les produits formés à la fin d'une voie métabolique dans laquelle elles interviennent. C'est ce que l'on appelle la rétro-inhibition. A l'inverse le substrat d'une enzyme peut aprés fixation entraîner un changement de conformation de l'enzyme qui la rend plus affine au substrat. C'est le principe de coopérativité.