| | La cellule Le mécanisme de la traductionOn peut distinguer 3 étapes : - Initiation :
L'ARNm qui est maintenant dans le cytoplasme est reconnu
par la petite sous-unité du ribosome qui se fixe
sur un site précis au niveau de
l'extrémité 5'. L'ARNt portant la
méthionine se rattache au codon d'initiation AUG
qui se trouve à la suite de ce site de fixation.
La grosse sous-unité peut alors se fixer elle
aussi et rendre le ribosome actif. Des facteurs
d'initiations participent à ces différentes
mises en place. Il y a également une consommation
de GTP.
L'ARNt se place dans le site P du ribosome.
- Élongation
: Un nouvel ARNt, correspondant au codon suivant de
l'ARNm se fixe dans le site A du ribosome grâce
à un facteur d'élongation et la
consommation d'une molécule de GTP. Une enzyme, la
peptidyl transférase, permet ensuite la formation
d'une liaison peptidique entre les acides aminés
des deux sites. Le peptide est alors rattaché
à l'ARNt du site A. L'ARNt du site P, qui ne
possède plus d'acide aminé, se
détache et libère la place. Une phase de
translocation fait passer l'ARNt restant du site A au
site P. Ce déplacement entraîne aussi l'ARNm
toujours apparié à l'ARNt. On observe donc
un déplacement d'un codon au niveau du ribosome.
Une molécule de GTP est encore nécessaire
pour permettre la translocation.
Un nouvel ARNt peut alors s'accrocher, le cycle se
poursuit jusqu'à l'apparition d'un codon STOP.
Il est important de préciser que la traduction a
lieu dans le hyaloplasme cellulaire. Une multitude d'ARNt
y flottent, c'est uniquement quand un ARNt
possédant le bon acide aminé arrive
à proximité du ribosome que se fait
l'élongation.
- Terminaison : Le
site A du ribosome fait alors face au codon STOP de
l'ARNm. Un facteur de terminaison se fixe alors sur ce
codon ce qui provoque une réaction d'hydrolyse sur
le polypeptide formé par la
peptidyltransférase. Cette hydrolyse libère
le polypeptide. Le ribosome se dissocie alors en
sous-unités et se détache de l'ARNm.
Le polypeptide formé prend une configuration
spatiale déterminée en fonction des
affinités électrique et chimique des acides
aminés. Des enzymes spécifiques peuvent lui
rajouter des groupements glucidiques, l'associer à
d'autres polypeptides ou encore en exciser une partie. Pour en Savoir plus Physiologie
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